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In Champignons kommt das Enzym Tyrosinase in größeren Mengen vor.
Wien - Im Supermarkt ist er längst ganzjährig: Kein anderer Speisepilz wird weltweit so häufig angebaut wie der Champignon. Sein milder Geschmack und der hohe Gehalt an Vitaminen, Eiweiß und Ballaststoffen macht ihn zu einer beliebten Zutat. Unter Hobbyköchen herrscht jedoch häufig Unsicherheit, wie lange die Pilze eigentlich haltbar sind.
Ein Team um Annette Rompel vom Institut für Biophysikalische Chemie der Universität Wien hat nun die Bräunungsreaktion beim Verderb von Champignons erforscht. Es zeigte sich, dass das dafür zuständige Enzym bereits gebildet wird, wenn der Pilz noch gar nicht verdorben ist. Die Studien dazu erscheinen aktuell in den Fachjournalen "Phytochemistry" und "Acta Crystallographica".
Verantwortlich für die Verfärbung ist ein Kupfer enthaltendes Enzym namens Tyrosinase, das in fast allen Lebewesen verbreitet ist. Das Verständnis der Wirkungsweise dieses Enzyms ist sowohl von medizinischem, als auch von technologischem Interesse: Einerseits gilt das es für Tiere und Menschen als unentbehrlich für den Schutz vor UV-Strahlung. Anderseits liefert es eben auch Informationen zur Verderblichkeit von Lebensmitteln.
Günstiger Modellorganismus
Da Champignons einen hohen Tyrosinase-Gehalt aufweisen, billig und einfach verfügbar sind, eignen sie sich bestens als Modellorganismus zur Untersuchung von Bräunungsreaktionen. Aus früheren Forschungen ist bekannt, dass sechs verschiedene Tyrosinasen (PPO1 bis 6) im Champignon existieren, von denen zwei in größeren Mengen vorkommen (PPO3 und PPO4).
Das Enzym wird in Eukaryoten - also Lebewesen, die einen Zellkern besitzen - in einer inaktiven Vorstufe des Entwicklungsprozesses gebildet. Diese Vorstufe wird dann durch eine Spaltung aktiviert. Dabei wird der das aktive Zentrum abdeckende Teil des Enzyms entfernt und die Substrate (Tyrosin und andere Monophenole) können umgesetzt werden.
Am Institut für Biophysikalische Chemie wurde nun eine Methode entwickelt, die es erstmals erlaubt, die latente Tyrosinase (PP04) aus deren natürlicher Quelle zu isolieren. Nachdem ausreichende Mengen von reinem PPO4 extrahiert werden konnten, gelang es den Forschern, Kristallisationsbedingungen zu identifizieren und zu optimieren, unter denen das Protein Einkristalle bildet.
"Es ist gelungen, das Enzym in ausreichender Menge zu reinigen, zu charakterisieren sowie die Kristallisation und die drei-dimensionale Strukturlösung von PPO4 anzuregen", sagt Stephan Mauracher, der an der vom FWF finanzierten Forschung beteiligt war. (red, derStandard.at, 8.9.2014)
