Wien – Die gelben Blütenblätter der Pflanzengattung Mädchenaugen (Coreopsis) werden von den selben Enzymen gefärbt, die angeschnittene Äpfel und Bananen, aber auch die menschliche Haut bräunen. Wiener Forscher haben nun die Kristallstruktur der Mädchenaugen-Catecholoxidase aufgeklärt und im Fachmagazin "PNAS" veröffentlicht. Die neuen Ergebnisse könnten nach Ansicht der Autoren dazu beitragen, Obst gesünder zu machen und Braunfärbung zu verhindern.
Die Braunfärbung wird durch komplexe Polyphenole hervorgerufen. Das sind sekundäre Pflanzenstoffe, die unter anderem als gesundheitsfördernde Farb- oder Geschmacksstoffe vorkommen. Die Tyrosinase wiederum ist ein metallhaltiges Enzym, das die Oxidation von Phenolen katalysiert. Zusätzlich zur Tyrosinase ist auch die Catecholoxidase in der Lage, Phenole und Catechole zu oxidieren. "Somit sind beide Enzyme für die Bräunungsreaktion verantwortlich", sagt Annette Rompel vom Institut für Biophysikalische Chemie der Universität Wien. Die eigentliche physiologische Rolle der Enzyme in verschiedenen Zellen und die Frage nach ihren natürlichen Substraten sei aber noch weitgehend ungeklärt, ergänzt ihr Kollege Christian Molitor.
Rompl hat sich dieser Frage angenommen. Nachdem sie bereits die Enzyme im Champignon und im Walnussblatt erfolgreich charakterisiert hat, steht nun eine andere Pflanze im Fokus ihrer Forschung: Das Mädchenauge – eine beliebte Gartenpflanze, deren Blüten jenen der Sonnenblume ähneln. "Wir haben das Mädchenauge für unsere Forschung gewählt, da das Bräunungsenzym in seinen Blütenblättern in großer Konzentration vorkommt", so Rompel.
Reichhaltiger Modellorganismus
Das Enzym, in diesem Fall die Catecholoxidase, ist für die Umwandlung bestimmter Blütenpigmente verantwortlich. "Da die Blütenblätterfarbstoffe Aurone heißen, trägt das Enzym hier aber den Namen Auronsynthase", so die Chemikerin. Gemeinsam mit ihren Kollegen ist es ihr nun erstmals gelungen, die Kristallstruktur der Auronsynthase zu charakterisieren– sowohl in einer latenten als auch in einer aktiven Form. "In einem dritten Schritt haben wir eine inaktive Form durch eine bestimmte Reaktion, nämlich der Sulfonierung, isoliert und kristallisiert", sagt Molitor. "Uns sind mit der latenten, der aktiven und inaktiven Form Kristallstrukturanalysen gelungen, die weitere Einblicke in den komplexen Aktivierungsmechanismus möglich machen."
Zudem konnten die Chemiker einen neuen Mechanismus für den Katalyse-Zyklus pflanzlicher Polyphenoloxidasen beschreiben – also dem "Bräunungsvorgang" in Pflanzen. "Unsere Ergebnisse zeigen, dass die Einteilung in Tyrosinase und Catecholoxidase generell überdacht werden muss", so Molitor.
Die Forschungsergebnisse könnten in verschiedensten Bereichen Anwendung finden, etwa in biotechnologischen, pharmazeutischen oder landwirtschaftlichen Prozessen. "Anhand unserer Ergebnissen könnte man – über die Steuerung der Enzyme – den Gehalt an bioaktiven Substanzen in Früchten und Gemüse verbessern", so Rompel. Zudem könnte man gezielt die Bräunungsreaktion verhindern, "damit nicht so viele alt aussehende Früchte im Müll landen". (APA, 27.3.2016)
