München – Forscher der Ludwig-Maximilians-Universität München (LMU) entwickelten künstliche Moleküle, die sich durch eine Art "Origami-Technik" nach dem Abbild ihrer natürlichen Vorbilder formen lassen. Foldamere werden diese künstlichen Moleküle genannt. Den Wissenschaftern ist es nun gelungen, Eigenschaften der Oberfläche einer DNA-Doppelhelix so nachzuahmen, dass Proteine mit dem Imitat interagieren.

In der Studie blockierten die künstlichen DNA-Imitate verschiedene Enzyme von Viren, darunter die HIV Integrase, durch die der HI-Virus sein Genom in die Wirtszelle einschleust. Damit könnte neue therapeutische Ansatzpunkte eröffnen werden, hoffen die Forscher.

Bereits in früheren Arbeiten konnten die Wissenschafter zeigen, durch welche Interaktionsmuster künstliche Moleküle organische Formen wie die Helixstruktur annehmen können und unter welchen Umständen Ribosomen künstlichen Molekülen gegenüber tolerant sind. "Die Form bestimmt die Funktion", erklärt Studienleiter Ivan Huc.

Imitat muss besser sein als Natur

In der aktuellen Untersuchung wurde ein künstliches Molekül entwickelt, das sich schraubenförmig falten und nach einer Art Baukasten-Prinzip vielfach modellieren lässt. So konnten die Forscher Oberflächeneigenschaften der natürlichen DNA-Doppelhelix imitieren. Das Imitat ist so gut geworden, dass zwei Enzyme, darunter die HIV Integrase, auf die falsche DNA hereinfallen und dadurch blockiert werden können, wie die Experten berichten.

Das Grundprinzip des Mechanismus: "Wenn die Enzyme auch unter konkurrierenden Bedingungen an das Foldamer binden sollen, muss das Imitat besser sein als die DNA selbst", erläutert Huc. In der Studie der LMU konnten beobachtet werden, dass die Bindung der HIV Integrase an das Foldamer stärker war als an die DNA selbst. "Obwohl das Design auf die Ähnlichkeit zur DNA abzielt, verdankt das Foldamer seine wertvollsten Eigenschaften gerade seinen Unterschieden zur DNA", betont Huc. (red, 3.4.2018)